Recentemente, a renomada Célula Vegetal publicou um estudo online intitulado "Ativação Constitutiva deLeucina-Rich Repeat Receptor Kinase Signaling Pathways by BAK1-Interacting Receptor-Like Kinase 3 Chimera" da equipe de Michael Hothorn do Departamento de Botânica e Biologia Vegetal da Universidade de Genebra, Suíça. Tese sexual. O mecanismo de ativação constitutiva do receptor de interação BAK1 quinase 3 na via de sinalização de quinase do receptor repetitivo rico em leucina foi revelado.
O mecanismo único da planta de ativação co-receptor-dependente do SERK é conservado em muitos LRR-RKs, como lRR-RK HAESA, cuja função inclui controlar o derramamento de órgãos florais em Arabidopsis thaliana interagindo com o hormônio peptídeo IDA. A via de sinalização de proteína ativada por mitogênio dependente de SERK (MAPK) envolve lrr-RK ERECTA (ER) e seus genes homólogos ERECTA-LIKE1 (ERL1) e ERL2, e desempenha diferentes papéis no desenvolvimento das plantas. A identificação das interações constitutivas e independentes entre os domínios extracelulares LRR de duas proteínas de sinal de membrana vegetal nos levou a investigar se a quimera proteica entre o domínio extracelular BIR3 e os domínios citoplasmados de vários quinases receptores é possível Leva a um complexo de sinais constitutivamente ativo. Embora existam diferenças estruturais significativas entre os complexos LRR-RKSERK e BIR-SERK, os dados dos pesquisadores indicam que uma ampla gama de quimeras oBIR3-iLRR-RK são funcionais em plantas (Figura 1).
As cinesmas receptoras dos domínios de repetição extracelulares ricos em leucina (LRR-RKs) são o maior grupo de proteínas de sinalização de membrana nas plantas. LRR-RKs podem sentir pequenas moléculas, peptídeos ou ligantes proteicos, e podem ser ativados pela interação induzida por ligante com a quinase receptora de embriogênese somática (SERK). Nossos estudos anteriores mostraram que o SERK também pode interagir com o BAK1 como receptor quinase 3 (BIR3) para formar um complexo constitutivo e independente de ligantes. Aqui, os pesquisadores relatam uma quimera receptora, na qual o domínio LRR extracelular do BIR3 é fundido com o domínio de quinase citoplasmática dos LRR-RKs dependentes de SERK. Na ausência de estimulação de ligantes, os co-receptores SERK derivados de lanteunos, BRASSINOSTEROID INSENSITIVE1, HAESA e ERECTA Source-de-derivados formam complexos apertados. Estas quimeras são expressas sob o controle dos promotores endógenos dos respectivos LRR-RKs e levam a funções eficazes para obter o fenótipo de brassinosteróides, derramamento de flores e padrões estomatais. É importante ressaltar que a quimera BIR3-GSO1/SGN3 pode complementar parcialmente o fenótipo formado pela banda sgn3 Karnofsky, o que indica que a proteína SERK também media a ativação do receptor GSO1/SGN3. Em geral, nossos métodos de engenharia de proteínas podem ser usados para esclarecer as funções fisiológicas dos LRR-RKs e determinar o mecanismo de ativação do receptor em uma única cepa transgênica (Figura 2).
Em resumo, nossa disponibilidade de linhas de montagem simples, do tipo Lego e linhas de controle adequadas para a quimera BIR3 agora permite a caracterização genética de LRR-RKs órfãos com fenótipos desconhecidos/incertos de perda de função e a análise de seus mecanismos de ativação subjacentes. Quimeras de proteína BIR3 também podem ser usadas para triagem bioquímica ou de interação genética, onde a forma constitutivamente ativa do receptor é desejável.