Recentemente, a Equipe de Inovação em Engenharia de Enzimas Alimentares do Instituto de Processamento de Produtos Agrícolas da Academia Chinesa de Ciências Agrícolas identificou um novo tipo deácido ferúlicoesterase As FAE de Allobacterium serratia intestinal A ligação do substrato e os mecanismos catalíticos fornecem uma base científica para uma compreensão aprofundada do mecanismo de metabolismo da fibra alimentar no trato intestinal, bem como orientação para nutrição precisa e regulação médica precisa das enzimas intestinais. Os resultados da pesquisa relacionados foram publicados no Journal of Agricultural and Food Chemistry na forma de um artigo de capa com o título" The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot ;.
De acordo com o pesquisador Xin Fengjiao, a flora intestinal humana é a ponte central que une o metabolismo alimentar e a regulação da nutrição corporal e desempenha um papel vital na saúde e nas doenças humanas. A flora específica pode liberar ácido ferúlico funcional da fibra dietética pela codificação da esterase de ácido ferúlico específica e, em seguida, exercer funções como antioxidante, anti-infecção, antitumoral, melhorando a doença cardiovascular e regulando a cognição cerebral. No estudo anterior, sete genes de esterase de ácido ferúlico foram regulados positivamente usando fermentação fecal de bactérias in vitro. Neste estudo, foram realizadas a expressão, purificação e propriedades enzimáticas da esterase do ácido ferúlico derivada da bactéria S. intestinal. A temperatura ideal da enzima é 40 ° C, o pH ideal é 8,5 e tem uma preferência de substrato alta para ésteres de ácidos graxos de cadeia curta. O estudo analisou ainda a estrutura tridimensional da enzima, revelando que o único" cap" domínio desempenha um papel importante na ligação do substrato da enzima' e na catálise.
